Artiste de la représentation des rayons X en passant à travers un cristal. Crédit: SLAC National Accelerator Laboratory.
Il y a maintenant une meilleure façon pour l’image de la structure interne des molécules biologiques à l’échelle atomique, à l’aide de puissants rayons x lasers. Cela pourrait éventuellement conduire à d’importantes innovations dans les technologies d’énergie propre et le développement de médicaments, entre autres.
Les cristaux sont définis par leur ordinaire, en treillis comme des tableaux d’atomes, et les scientifiques s’appuient généralement sur une technique appelée la cristallographie aux rayons x à l’image de la structure interne. Mais la plus désordonnée, le cristal, les plus pauvres de la résolution de l’image. Les physiciens à DESY en Allemagne et le Linac Source de Lumière Cohérente (LCL) et de l’installation au SLAC National Accelerator Laboratory ont combiné la cristallographie avec une seule molécule d’imagerie de prendre des images à très haute résolution, même à des troubles de cristaux. Leurs résultats ont été publiés aujourd’hui dans la Nature.
Le domaine de la cristallographie aux rayons x, remonte au début du 20e siècle. Depuis lors, les scientifiques ont utilisé cette méthode pour déterminer la structure atomique d’un grand nombre de matériaux dans la physique, la chimie et la biologie. Éclat des rayons x sur un cristal et ils vont rebondir sur les atomes qui composent le cristal. Cette dispersion peut être capté par un détecteur, et la figure de diffraction aurez beaucoup de taches lumineuses. Ils sont connus comme des “pics de Bragg.” Par la mesure de ces pics, les scientifiques en déduisent le cristal de la structure interne.
“La cristallographie serait comme se tenir debout en face de la forêt et coups de milliards de ballons de football.”
Sébastien Boutet, un équipement scientifique au LCL et co-auteur sur le papier, dessine une analogie à une re-planté en forêt avec des arbres alignés à l’identique des alignements parfaits. “La cristallographie serait comme se tenir debout en face de la forêt et coups de milliards de ballons de football,” il a dit Gizmodo par e-mail. Certains ballons de soccer, va frapper le premier arbre dans une rangée, tandis que d’autres vont pénétrer plus profondément dans la forêt et frapper les autres arbres. “Après ils ont frappé un arbre, il y a seulement un certain nombre de directions, elles peuvent rebondir et encore trouver un moyen de sortir de la forect, sans frapper, un autre arbre,” dit Boutet.
Ces angles de direction, sont comparables à des pics de Bragg. Les scientifiques peuvent compter jusqu’à combien de “ballon de foot”, est issu de chaque direction afin de déterminer la taille et la forme de l’arbre. Certes, c’est une analogie imparfaite; il y a probablement un moyen plus facile de mesurer les arbres dans une forêt. Mais pour les petits objets comme des atomes dans les biomolécules comme les protéines, les scientifiques doivent recourir à des méthodes différentes, et de la cristallographie a prouvé son utilité, encore et encore, au cours du siècle dernier.
Sponsorisé
Si vous aviez parfaitement ordonné de cristal, vous obtiendrez rien, mais des pics de Bragg. Mais c’est vraiment difficile à obtenir tous ces métaphorique arbres alignés précisément. “Quand les cristaux sont désordonnés, les pics de Bragg peut ne plus exister, parce que le tableau d’arbres n’est pas parfait,” dit Boutet.
Représentation artistique d’un imparfait de cristal, avec des unités répétitives dépeint comme une série infinie des canards. Crédit: SLAC National Accelerator Laboratory.Même si vous n’obtenez pas de pics de Bragg à des troubles de cristaux, tout ce que x-ray de l’énergie que vous avez zappé avec encore rebondit en arrière, sauf que cette fois, il forme un motif appelé en continu de la diffraction.
Pour revisiter la forêt analogie, “au Lieu de botter le ballon à une forêt entière pour comprendre la forme moyenne d’un arbre, il serait beaucoup plus facile de botter le ballon à un seul arbre, et de comprendre la forme, d’où les balles rebondissent,” dit Boutet, à l’instar de ce qui se passe avec une seule imagerie moléculaire. “Dans ce cas, parce que les balles rebondissent sur le seul arbre ne serait pas limitée à quelques angles, ils ne seraient pas à recueillir de points (pics de Bragg) mais plutôt être répartis de manière plus équilibrée (continuité de la diffraction).”
Il s’avère que ce dernier modèle contient beaucoup plus d’informations à propos d’une molécule de structure, car il y a des informations non seulement sur les pics de Bragg, mais entre eux. Cela, à son tour, les rendements de résolution meilleure que ce qui a été possible en utilisant traditionnel de la cristallographie. En essence, imparfait (désordonnée) de cristaux ont à la fois des pics de Bragg et de la non-Bragg signaux de la simple imagerie moléculaire, de sorte que cette nouvelle approche exploite le meilleur des deux mondes.
Annonce
Comparaison de la résolution de l’image obtenue par les méthodes classiques de la cristallographie (à gauche) et la méthode de combinaison (à droite). Crédit: Dominik Oberthuer et Kartik Ayyer, DESY.
Connaissant précisément la structure des molécules biologiques est essentiel lorsqu’il s’agit d’applications du monde réel. Prendre de la drogue conception et de développement, un cas au point. Le but ici est de concevoir des molécules pour contrer ceux qui donnent lieu à des maladies. Boutet compare à une serrure et une clé. Un virus, par exemple, a un “trou” ou “lock” par lequel elle peut se fixer à une “clé” sur certaines molécules vitales de votre corps. Cela permet de désactiver et permet au virus de se propager. Si vous pouviez concevoir un médicament dont les molécules efficacement fiche trou, le virus serait désactivé à la place. Mais pour ce faire, vous avez besoin de savoir l’emplacement exact de tous les atomes dans les molécules.
Jusqu’à présent, l’équipe a utilisé la méthode de leur choix sur un type de biomolécules: photosystème II. Ils l’ont choisi parce qu’il est très efficace à la photosynthèse: l’utilisation de la lumière du soleil pour transformer l’eau en oxygène tout en fournissant de l’énergie pour les plantes ou les bactéries. “Aucun homme n’système approches le niveau d’efficacité atteint par la nature dans ce cas,” dit Boutet. “Donc, cela pourrait être une piste à développer de nouvelles [clean] technologies de l’énergie, par la copie de la nature.”
Ils sont convaincus qu’ils peuvent étendre leur méthode à de nombreux autres types de biomolécules dans l’avenir. Un obstacle est de savoir si cette technique à d’autres installations. X-ray lasers comme celle de LCL sont extrêmement puissants, qui permet aux chercheurs de prendre des données très rapidement. Ceci est important parce que plus l’échantillon doit être exposé aux rayons x, plus le risque de dommages. Autres sources de rayons x, comme les synchrotrons, ne sont pas aussi puissant, c’est pourquoi les échantillons auraient besoin de plus d’exposition.
Cependant, “une Fois le plein potentiel de la nouvelle méthode est entendu, il pourrait s’avérer être l’une des plus grandes avancées depuis la naissance de la cristallographie,” LCL le réalisateur Mike Dunne a déclaré dans un communiqué.
[La Nature]